Disulfuro-loturak proteina askoren hiru dimentsioko egituraren ezinbesteko parte dira.Lotura kobalente hauek zelulaz kanpoko peptido eta proteina molekula ia guztietan aurki daitezke.
Lotura disulfuroa sortzen da zistina sufre atomo batek lotura bakar kobalentea osatzen duenean zistina sufre atomoaren beste erdiarekin proteinaren posizio ezberdinetan.Lotura hauek proteinak egonkortzen laguntzen dute, batez ere zeluletatik jariatzen direnak.
Lotura disulfuroen eraketa eraginkorrak hainbat alderdi hartzen ditu barne, esate baterako, zisteinen kudeaketa egokia, aminoazidoen hondakinen babesa, talde babesleak kentzeko metodoak eta parekatze metodoak.
Peptidoak disulfuro loturak txertatu ziren
Gutuo organismoak disulfurozko lotura eraztun heldua du.Peptidoak Cys pare bakarra badu, disulfuro-lotura eraketa erraza da.Peptidoak fase solido edo likidoetan sintetizatzen dira,
Ondoren, pH 8-9 disoluzio batean oxidatu zen.Sintesi nahiko konplexua da disulfuro lotura bi edo gehiago sortu behar direnean.Disulfuro-loturaren eraketa eskema sintetikoan berandu amaitu ohi den arren, batzuetan aurreformatutako disulfuroak sartzea onuragarria da kate peptidikoak lotzeko edo luzatzeko.Bzl Cys babesteko taldea da, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, etab., simbiontean oso erabilia.Disulfuro peptidoen sintesian espezializatuta gaude, besteak beste:
1. Molekula barruan bi disulfuro lotura sortzen dira eta molekulen artean bi disulfuro lotura sortzen dira.
2. Molekula barruan hiru disulfuro lotura sortzen dira eta molekulen artean hiru disulfuro lotura sortzen dira.
3. Intsulinaren polipeptidoen sintesia, non disulfuro-lotura bi bikote sekuentzia peptidiko ezberdinen artean sortzen diren
4. Disulfuro-loturazko peptidoen hiru bikoteren sintesia
Zergatik da hain berezia zisteinil amino taldea (Cys)?
Cys-en albo-kateak talde erreaktibo oso aktiboa du.Talde honetako hidrogeno atomoak erradikal askeek eta beste talde batzuek erraz ordezkatzen dituzte, eta, horrela, erraz era ditzakete lotura kobalenteak beste molekula batzuekin.
Disulfuro-loturak proteina askoren 3D egituraren zati garrantzitsu bat dira.Disulfuro-zubi-loturek peptidoaren elastikotasuna murriztu dezakete, zurruntasuna areagotu eta irudi potentzialen kopurua murrizten dute.Irudi-muga hau ezinbestekoa da jarduera biologikorako eta egitura-egonkortasunerako.Bere ordezkapena izugarria izan daiteke proteinaren egitura orokorrarentzat.Ihintza, Ile, Val bezalako aminoazido hidrofoboak helizearen egonkortzaileak dira.Zisteinaren eraketaren α-helize disulfuro-lotura egonkortzen duelako, nahiz eta zisteinak lotura disulfurorik ez sortu.Hau da, zisteina-hondar guztiak egoera murriztuan egongo balira, (-SH, sulfhidrilo talde askeak daramatzate), zati helikoideen portzentaje altua posible izango litzateke.
Zisteinak eratutako disulfuro-loturak iraunkorrak dira egitura tertziarioaren egonkortasunerako.Kasu gehienetan, lotura arteko zubiak beharrezkoak dira egitura kuaternarioak eratzeko.Batzuetan disulfuro-loturak eratzen dituzten zisteina-hondarrak urrun daude egitura primarioan.Lotu disulfuroen topologia proteinen egitura primarioaren homologia aztertzeko oinarria da.Proteina homologoen zisteina-hondarrak oso kontserbatuta daude.Triptofanoa bakarrik zegoen estatistikoki zisteina baino kontserbatuago.
Zisteina tiolasaren gune katalitikoaren erdian dago.Zisteinak azil bitartekoak sor ditzake zuzenean substratuarekin.Forma murriztuak "sufre-buffer" gisa jokatzen du, proteinako zisteina egoera murriztuan mantentzen duena.PH-a baxua denean, orekak -SH forma murriztua hobesten du, ingurune alkalinoetan -SH-k oxidatzeko joera handiagoa du -SR sortzeko, eta R hidrogeno atomoa izan ezik.
Zisteinak hidrogeno peroxidoarekin eta peroxido organikoekin ere erreakziona dezake destoxikatzaile gisa.
Argitalpenaren ordua: 2023-05-19