Bonuak desblfuro proteina askoren hiru dimentsioko egituraren ezinbestekoak dira. Lotura kobalente hauek ia kanpoko peptido eta proteinen molekuletan aurki daitezke.
Disulfuro lotura bat da Cysteineko sufre atomoak lotura bakarreko kobalente bat osatzen duenean, proteinen posizio desberdinetan dauden beste erdia. Lotura horiek proteinak egonkortzen laguntzen dute, batez ere zeluletatik sartutakoak.
Desplazionalen fidantzak eratzeak hainbat alderdi dakartza, hala nola kisteinarren kudeaketa egokia, aminoazidoen hondakinak babesteko, babes-taldeen kentzea eta parekatzeko metodoak.
Peptidoak etengabeko bonuak txertatu ziren
Gutuo organismoak disulfuro fidantza eraztun heldua du. Peptidoak CYS bikote bakarra badu, disulfuroaren fidantza eraketa erraza da. Peptidoak fase solido edo likidoetan sintetizatzen dira,
Ondoren, ph8-9 irtenbide batean oxidatu zen. Sintesia nahiko konplexua da bi desfilfuro lotura bikote edo gehiago eratu behar direnean. Desplazamendu fidantza eraketa erregimen sintetikoan berandu bukatuta egon arren, batzuetan aurrez aurreko disulfidoak ez dira abantaila peptido kateak lotzeko edo luzatzeko. BZL CYS Babesteko Taldea da, MEB, MOB, TBU, TRT, TMOB, TMTR, ACM, NPYS, eta abar, Symbiont-en oso erabilia. Espezializatzen gara peptidoaren sintesia disulfidoan:
1. Bi disulfuro lotura molekularen barruan eratzen dira eta bi lotura-bono molekulen artean eratzen dira
2. Hiru desfulfuro lotura molekularen barruan eratzen dira eta hiru desfulfuro lotura molekulen artean eratzen dira
3. Intsulina polipeptide sintesia, non bi desfulfuro lotura bikoteak sortzen dira peptidoaren sekuentzia desberdinen artean
4. Hiru bikote desplazadurako peptidoen sintesia
Zergatik da hain berezia Cysteinyl Amino Taldea (CYS)?
CYYren alboko kateak taldeko erreaktibo aktiboa du. Talde honetako hidrogeno atomoak erradikal askeak eta beste talde batzuekin erraz ordezkatzen dira eta, beraz, erraz eratu daitezke lotura kobalenteak beste molekulekin.
Bonuak desblfuro proteina askoren 3D egituraren zati garrantzitsuak dira. Disulfuro zubien fidantzak peptidoaren elastikotasuna murriztu dezake, zurruntasuna handitu eta irudi potentzialen kopurua murriztu dezake. Irudiaren muga ezinbestekoa da jarduera biologikoa eta egiturazko egonkortasuna lortzeko. Bere ordezkoa dramatikoa izan daiteke proteinen egitura orokorrerako. Amino azido hidrofoboak, esaterako, ihintza, Ile, Val helix egonkortzailea dira. Cysteine eraketaren α-helize deslektibo-fidantza egonkortzen duelako, Cysteinek ez du desplubo-bonuak eratzen. Hau da, cysteine hondakin guztiak egoera murriztua izan balitz, (-sh, doako sulfhydryl taldeak eramaten baditu), zatien helikoen portzentaje handia posible izango litzateke.
Zisteak eratutako desfulfuro-loturak iraunkorrak dira hirugarren egituraren egonkortasunerako. Gehienetan, Bonuen arteko zubiak beharrezkoak dira katerna-egiturak eratzeko. Batzuetan, lehiakide bonuak osatzen dituzten zisteinaren hondakinak oso urrun daude egitura primarioan. Desplazamendu bonuen topologia da proteina lehen egituraren homologia aztertzeko oinarria. Proteina homologoen zisteina hondakinak oso kontserbatuta daude. Tryptophan bakarrik estatistikoki kontserbatuta zegoen cystein baino.
Zisteak Thiolaseko gune katalitikoaren erdigunean dago. Cysteine-k zuzenean substratuarekin lotutako akil bitartekoak eratu ditzake. Forma murriztuak egoera murriztua duen proteinan gordetzen duen "sufre bufferra" da. PHa baxua denean, orekak forma murriztua mesede egiten du, eta ingurune alkalinoetan, berriz, joera handiagoa da -sr forma oxidatu behar dela, eta r hidrogeno atomoa da.
Cysteinek hidrogeno peroxidoarekin eta peroxido organikoekin erreakziona dezake desintoxikatzaile gisa.
Ordua: 02/07-07